Les venins animaux contiennent différents types de toxines capables de se fixer de manière spécifique aux différents types de canaux ioniques, qu'ils soient perméables aux ions sodium, calcium, potassium ou chlore. La détermination de la structure tridimensionnelle de ces toxines démontre qu'elles appartiennent à deux familles structurales. Les toxines actives sur les canaux potassium et sodium sont organiséees autour d'un motif structural commun composé d'une hélice a liée à un feuillet β antiparallèle par deux ponts disulfure, alors que les toxines actives sur les canaux calcium possèdent un motif structural appelé Inhibitory Cystine Knot dans lequel plusieurs boucles émergent d'un noyau central formé de trois ponts disulfures. L'analyse des variations locales de ces motifs constants nous permet de décrypter les bases structurales de la spécificité des diverses toxines étudiées, et il devient maintenant possible de concevoir de nouvelles molécules dont la spécificité peut être contrôlée. Cette approche est une première étape vers la conception de médicaments actifs dans les maladies impliquant un dysfonctionnement de ces canaux ioniques.