Parmi les différentes classes de protéines membranaires, les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) représentent une famille majeure. Ils sont impliqués dans la plupart des grandes fonctions physiologiques et jouent un rôle primordial dans la communication intercellulaire et la réception des signaux sensoriels. Ils constituent la cible de 30 % des médicaments actuellement sur le marché pharmaceutique. Pour comprendre le fonctionnement de ces récepteurs, aborder leur structure tridimensionnelle et développer des médicaments sélectifs et efficaces, il est nécessaire de purifier ces protéines afin de bien les caractériser. Cependant, cette étape n’est pas triviale, car les RCPG sont présents en très petite quantité dans la membrane plasmique, et leur environnement lipidique naturel suppose une extraction et une manipulation à l’aide de détergents. Il n’existe pas d’approche universelle aujourd’hui qui permette la production, la purification et la stabilisation des RCPG. Chacun de ces récepteurs possède des caractéristiques physicochimiques uniques, une préférence particulière pour certains détergents lors de leur solubilisation et des conditions spécifiques pour leur purification. Ces dernières années, de grandes avancées en termes de surexpression, de purification et surtout de stabilisation des RCPG, en particulier grâce aux amphipols et aux nanodisques, ont ouvert des perspectives très encourageantes pour l’étude structurale et l’analyse dynamique de ces protéines membranaires. Ces différents aspects de la manipulation des RCPG sont développés dans cette revue.