Une souche de Serratia fonticola a été isolée à l'hôpital de Meaux et sélectionnée pour sa résistance au céfuroxime (Constante minimale inhibitrice >256 mg/l) et sa sensibilité à l'augmentin. La β-lactamase de S. fonticola est inductible avec un point isoélectrique (pI) de 8,12. Une souche constitutive a été obtenue sur gradient de Szybalski. Le taux de biogenèse de la β-lactamase pour la souche sauvage non induite, induite et constitutive est respectivement de 16, 230 et 13000 mU/mg de protéines totales, l'activité enzymatique étant mesurée avec la pénicilline G comme substrat. Les constantes cinétiques et le point isoélectrique des β-lactamases produites par les souches sauvage et constitutive sont identiques. La β-lactamase purifiée présente une activité spécifique élevée (1600 U/mg). Cette β-lactamase hydrolyse fortement les céphalosporines de première génération mais également le céfuroxime, le céfotaxime, la ceftriaxone ainsi que la pénicilline G. L'acide clavulanique présente une forte affinité (K_i 0,09 μM) pour cette β-lactamase qu'il inactive progressivement (I₅₀ 0,045 μg/ml). Ces propriétés ressemblent à celles des β-lactamases produites par Proteus vulgaris RO 104 et Proteus penneri 14HBC qui, contrairement aux autres céphalosporinases, appartiennent à la classe structurale A définie par Ambler.