La tentoxine, ou [cyclo-(L-MeAla'-L-Leu2-MePhe[(Z)Δ]³-Gly⁴)], est un tétrapeptide cyclique naturel isolé d'un champignon phytopathogène (Alternaria alternata) qui induit la chlorose de certaines plantes. Sa gamme de phytotoxicité est variable, ce qui en fait un herbicide potentiellement sélectif. Ce travail propose d'abord une revue synthétique des différentes activités connues de la tentoxine, et de nouvelles approches pour l'étude du mode d'action du peptide in vitro, encore inconnu. On sait qu'il peut affecter le transport cationique membranaire, ou la photophosphorylation. Une étude structurale complète par RMN de la phytotoxine en solution a été effectuée. Nous démontrons ici comment les résultats de cette étude peuvent éclairer la variété des modes d'action du peptide cyclique qui est de nature hydrophobe, de solubilité médiocre dans l'eau, et dont seule une structure dérivée d'une étude par RMN dans le chloroforme était connue auparavant. Les résultats obtenus par RMN du proton et par dynamique moléculaire sous contraintes, indiquent que la tentoxine présente surtout deux caractéristiques essentielles en solution aqueuse: elle existe sous forme de 4 conformères distincts par la conformation des liaisons peptidiques non méthylées, et la molécule a tendance à s'auto-associer en une organisation de type micellaire. L'ensemble de cette étude vise surtout à préciser l'action de la tentoxine sur sa cible naturelle, l'ATPase à proton F₀F₁ de chloroplaste, responsable de la synthèse d'ATP couplée à une force protomotrice. De manière remarquable, l'effet inhibiteur de la tentoxine sur l'activité ATPasique du F₁ de chloroplaste est dépendant de la concentration en tentoxine puisque cet effet s'inverse vers 10 μM, concentration au-delà de laquelle le peptide joue un rôle d'activateur. L'analyse conformationnelle suggère de nouvelles voies d'approche pour la compréhension de ces deux effets, et pour la conception de nouveaux analogues permettant de les discriminer.