Les hémoglobines humaines appartiennent à une très ancienne famille de molécules dont l'origine remonte à plus de 1,8 milliard d'années. Le caractère commun à toutes ces molécules, affirmant leur appartenance à la superfamille des globines, est une structure tridimensionnelle caractéristique (« globin fold ») qui est détaillée dans cet article. Chez tous les vertébrés, l'hémoglobine contenue dans les globules rouges est un hétérotétramère constitué de deux types de sous-unités, formées chacune par le repliement de huit hélices autour d'une molécule d'hème. Au sein de cette molécule plusieurs régions jouent des rôles fonctionnels essentiels : c'est notamment le cas des résidus entourant l'hème, des zones de contact entre sous-unités et des sites où se fixent les ligands régulateurs. Chez l'homme, plusieurs hémoglobines se succèdent au cours de la vie, et, à tout moment, il en existe plusieurs simultanément. La fixation réversible d'oxygène est la fonction essentielle de l'hémoglobine : elle résulte d'un équilibre entre une forme relâchée à forte affinité pour l'oxygène et une forme contrainte à faible affinité. Nous rappelons ici les principaux paramètres de la fonction oxyphorique et exposons quelques modèles proposés pour la décrire. Les plus récents font jouer un rôle prépondérant aux ligands régulateurs et à l'existence de structures intermédiaires. La mutagenèse dirigée permet aujourd'hui de réaliser des molécules parfaitement adaptées à l'exploration des relations entre structure et fonction et peut-être d'ouvrir de nouvelles voies thérapeutiques.